Книжкові видання та компакт-диски Журнали та продовжувані видання Автореферати дисертацій Реферативна база даних Наукова періодика України Тематичний навігатор Авторитетний файл імен осіб
|
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>A=Редчук Т$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 3
Представлено документи з 1 до 3
|
1. |
Редчук Т. А. Рекомбінантний химерний протеїн MPB63-MPB83 — перспективний антиген для діагностики туберкульозу [Електронний ресурс] / Т. А. Редчук, Н. В. Короткевич, А. А. Кабернюк, О. С. Олійник, А. Ю. Лабинцев, С. І. Романюк, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Biotechnology. - 2010. - Vol. 3, № 5. - С. 50-56. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2010_3_5_7 MPB63 і MPB83 - потенційно важливі для серологічної діагностики туберкульозу протеїни Mycobacterium bovis, що заслуговують на особливу увагу завдяки своїм імунобіологічним властивостям. Шляхом об'єднання послідовностей генів mpb63 та mpb83 M. bovis одержано експресійний вектор та відповідний химерний протеїн MPB63-MPB83, який може бути очищений за допомогою металоафінної хроматографії. Дослідження антигенних властивостей одержаного рекомбінантного протеїну в експериментах з використанням сироваток кролів, імунізованих антигенами MPB63 і MPB83, показали не лише відповідність антигенної структури злитого протеїну та його складових, а й можливість досягти вищого рівня сигналу в ІЕА з використанням химерної конструкції, ймовірно, завдяки кращим сорбційним властивостям. Визначено рівень антитіл проти злитого протеїну MPB63-MPB83 в сироватках крові умовно здорових, імунізованих вакциною БЦЖ, експериментально заражених різними видами мікобактерій (M. bovis, М. intracellulare, М. scrofulaceum, М. fortuitum) та хворих на лейкоз корів. Результати цих експериментів свідчать, що високий рівень антитіл проти злитого протеїну MPB63-MPB83 спостерігався лише у тварин, заражених M. bovis. Отже, одержаний генетично злитий протеїн MPB63-MPB83 в перспективі може бути використаний у ході розроблення імуноензимних тест-систем для діагностики туберкульозу великої рогатої худоби.
| 2. |
Кабернюк А. А. Клонування генів рекомбінантних субодиниць дифтерійного токсину Corynebacterium diphtheriae та їх експресія в клітинах Escherichia coli [Електронний ресурс] / А. А. Кабернюк, О. С. Олійник, Т. А. Редчук, С. І. Романюк, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Доповiдi Національної академії наук України. - 2008. - № 3. - С. 160-166. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/dnanu_2008_3_33 The diphtheria toxin is the main pathogen of Corynebacterium diphtheriae. This is a protein with molecular weight 58,360. Having penetrated into endosomes of sensitive cells, diphtheria toxin is digested into two subunits: A and B. Fragments of diphtheria toxin's gene which encode subunits A and В have been amplified from genomic DNA of Corynebacterium diphtheriae strain NCTC 10648. Plasmids containing subunit A and subunit В have been constructed using expression vector pET24a. Expression of recombinant subunits was performed in E. coli strain Rosetta (DE3) cells under control of strong T7 promoter. Recombinant proteins were purified from cell lysate under denaturating conditions by affinity chromatography. Antigen properties were confirmed by western blot analysis.
| 3. |
Редчук Т. А. Клонування та експресія білків Mycobacterium bovis MPB63 і MPB83 у клітинах Escherichia coli [Електронний ресурс] / Т. А. Редчук, О. С. Олійник, А. А. Кабернюк, Д. О. Буркальова, С. І. Романюк, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Доповiдi Національної академії наук України. - 2007. - № 9. - С. 161-166. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/dnanu_2007_9_32 Gene fragments mpb83 and mpb63 from Mycobacterium bovis BCG were amplified using PCR. Plasmids containing mpb63 and mpb83 fragments have been constructed using the expression vector pET24a (Novagen). Expression of recombinant proteins was obtained in E. coli Rosetta (DE3) cells under control of strong T7 promoter. Lysates were analyzed by immunoblotting with anti HisTag conjugate. His-Tag fusion proteins were purified with batch metal affinity chromatography under denaturative conditions. Results are expected to lay groundwork for the further development of improved diagnostic tools or vaccines against human and bovine tuberculosis.
|
|
|